Escherichia coliで発現したThermotoga maritima由来のエンド-β-1,4-グルカナーゼの特性

レコードナンバー

660613

論文タイプ

学術雑誌論文

ALIS書誌ID

ZZ00013020

NACSIS書誌ID

AN10453916

本文言語

ja

著者名

Rahman Md.M. ; Bhuiyan S.H. ; 韮澤 悟 ; 北岡 本光 ; 林 清

誌名

応用糖質科学 : oyo toshitsu kagaku = Journal of applied glycoscience

発行元

日本応用糖質科学会

巻号ページ

49巻・4号,p.487-495(2002-10)

ISSN

13403494

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抄録

Thermotoga maritima由来のエンド-β-1、4-グルカナーゼ遺伝子(TM1751、Swissprot Q9X273、GenBank AAD36816)を、大腸菌で発現し、各種カラムクロマトグラフィーにより収率21％で電気泳動的に単一バンドとなるまで精製し、得られた精製酵素の特性を明らかにした。本酵素の分子量は38kDa、至適反応温度は90℃であり、至適反応pHは6.6であった。本酵素は、85℃ではpH 4-9.5の広範囲で安定であった。PNP-β-D-セロテトラオシド、PNP-β-D-セロペンタオシドに対するKm値は、それぞれ0.25、0.24mMであり、触媒活性(Kcat/Km)は、PNP-β-D-セロテトラオシドで最大であることから、本酵素には四つのサブサイトが存在するものと推定された。PNP-β-D-セロオリゴ糖の加水分化物をTLC分析したところ、セロビオース、セロトリオース主産物であり、PNP-β-D-セロビオシドからはセロトリオースが生成することから、本酵素は糖転移作用を有することが明らかとなった。本酵素は、カルボキシメチルセルロースよりも、β-1、3/1、4結合を含むバーレイグルカン、リケナンをよく加水分解した。

引用文献数

24

登録日

2011年12月19日

収録データベース

JASI ; AGROLib