トレハロース合成酵素の精密化結晶構造と触媒機構

トレハロース合成酵素の精密化結晶構造と触媒機構

レコードナンバー662399論文タイプ学術雑誌論文
ALIS書誌IDZZ20010553NACSIS書誌IDAA11809133
著者名小林 正則
久保田 倫夫
松浦 良樹
書誌名Journal of applied glycoscience
発行元日本応用糖質科学会
巻号,ページ50巻・ 1号, p.1-8(2003-01)ISSN13447882
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抄録マルトオリゴシルトレハロース合成酵素(MTSase)はトレハロース生合成経路の第一段階で働く酵素であり、マルトオリゴ糖の還元末端のα-1、4結合を主として分子内転移によりα、α-1、1結合に変化させる反応を効率よく触媒する。筆者らは本酵素の立体構造を精密に(1.9A分解能)X線結晶解析し、反応機構について知見を得た。MTSaseはα-アミラーゼファミリーの酵素であり、触媒活性残基(Asp228、Glu255、Asp443)はファミリーに共通に保存されたものであり、α-1、4結合の解裂に続いてグルコースの転位が起こると考えられる。全体的な構造はファミリーに共通にみられる(β/α)8-バレルが存在し(ドメインA)、活性部位はその中心β-バレルのC末端側とドメインBとの間に形成されたクレフトの底に位置している。通常のα-アミラーゼに比して挿入されたポリペプチド部分が多く、全体の分子量を大きくしている。(720残基)。活性部位はクレフトの一端の奥に存在し、三つの活性残基を底部に有したポケットを形成している。ポケット形成には上記挿入ポリペプチド部が大きく関与している。またポケット上部には触媒活性に必須なGlu393、側面にHis229が存在し、それぞれ末端グルコース基との水素結合に関与している。基質のα-1、4結合末端が挿入された際にポケット内部で形成される酵素・基質間の水素結合の数は、α、α-1、1結合を形成することにより増加し、その結果トレハロース残基の生成が促されると考えられる。
索引語性;熱;細菌;遺伝子;凝集;構造;合成;ゲノム;塩基配列;推定
引用文献数33
登録日2011年03月05日
収録データベースJASI

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