リーフレタスのポリフェノール酸化酵素の精製とその性質

リーフレタスのポリフェノール酸化酵素の精製とその性質

レコードナンバー763171論文タイプ学術雑誌論文
ALIS書誌IDZZ00016464NACSIS書誌IDAA11178236
著者名林 信行
藤田 修二
書誌名日本食品保蔵科学会誌
別誌名日本食品保蔵科学会誌
発行元日本食品保蔵科学会
巻号,ページ31巻・ 6号, p.295-301(2005-11)ISSN13441213
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抄録本実験ではリーフレタスの酵素的褐変の起因を調べるため、リーフレタスのPPOを電気泳動的にほぼ均一に精製した。最終的に本酵素は23.4倍に精製され、回収率は約13.3%であった。(1)本酵素の分子量はゲル濾過法により45,000と推定され、さらにSDS-PAGEの結果、1本のバンドが検出され、同法による推定分子量は約46,000と算出されたことから、本酵素は分子量46,000のモノマーであると考えられる。(2)精製PPOはクロロゲン酸およびエピカテキンを強く酸化した。本酵素のChO活性の最適pHは5.0、EpO活性の最適pHは8.0付近に認められ、両活性ともpH5.0〜8.0の範囲で安定であった。本酵素のChO、EpO両活性の最適温度は30℃付近に認められた。両活性の熱安定性30℃で最大活性を維持して80℃でも30%以上であった。(3)本酵素のChO、EpO両活性は、シアン化カリウムやジエチルジチオカルバミン酸ナトリウム、フッ化ナトリウムなどの金属阻害剤により阻害された。また、L-アスコルビン酸や塩化ナトリウム等の従来の阻害剤よりも強く阻害された。(4)以上の結果から、リーフレタス酵素的褐変はpH4.0以下の酸処理やNaCl、L-アスコルビン酸等により抑制可能であると考えられる。
索引語本酵素;リーフレタス;精製;最適pH;阻害;結果;EpO両活性;起因;本実験;酵素的褐変
引用文献数18
登録日2011年01月27日
収録データベースJASI, AGROLib

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