ゼイン資化性Bacillus pumilus MS-1株からのグルタミルエンドペプチダーゼの精製と分子特性

ゼイン資化性Bacillus pumilus MS-1株からのグルタミルエンドペプチダーゼの精製と分子特性

レコードナンバー763177論文タイプ学術雑誌論文
ALIS書誌IDZZ00016464NACSIS書誌IDAA11178236
著者名宮地 竜郎
追田 優美
中川 智行
書誌名日本食品保蔵科学会誌
別誌名日本食品保蔵科学会誌
発行元日本食品保蔵科学会
巻号,ページ32巻・ 1号, p.5-11(2006-01)ISSN13441213
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抄録ゼイン資化性Bacillus pumilus MS-1株由来の菌体外プロテアーゼBPP-Bを精製し、その性状の検討を行うことを目的とした。精製されたBPP-Bはグルタミルエンドペプチダーゼ活性を有していた。カゼインおよびSuc-Ala-Ala-Pro-Glu-pNAの分解に対する至適pHは、それぞれ11.0と8.0であった。bppB遺伝子はアミノ酸303残基から構成されるBPP-Bのプレ・プロ型をコードしており、成熟BPP-Bは、アミノ酸215残基から構成されていた。BPP-Bは3カ所のV 8セリンプロテアーゼファミリーシグニチャ(アミノ酸残基:96〜113、120〜137、211〜224)、1カ所のセリンプロテアーゼファミリー(トリプシン・キモトリプシン)シグニチャ(アミノ酸残基:120〜136)およびセリンプロテアーゼのcatalytic triad(His135、Asp186、Ser259)を有していた。これらの知見は、BPP-BがペプチダーゼファミリーS2Bに属するグルタミルエンドペプチダーゼであることを示していた。この報告はBacillus pumilusでは最初のものである。私たちはMS-1株によるゼイン分解においてズブチリシン様プロテアーゼ(BPP-A)が主要な役割を担っていることを報告しているが、BPP-Bもさらなる分解に関与している可能性が示唆された。
索引語精製;ゼイン資化性Bacillus;グルタミルエンドペプチダーゼ;分解;構成;アミノ酸残基;Suc-Ala-Ala-Pro-Glu-pNA;至適pH;シグニチャ;caalyic
引用文献数22
登録日2011年01月27日
収録データベースJASI, AGROLib

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